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免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性. 抗体的制备. 医学免疫学目录. Ig 分子 是由三个不连锁的Igκ、Igλ和IgH 基因 所编码。. Igκ、Igλ和IgH 基因定位 于不同的 染色体 上（表2-5）。. 编码一条Ig 多肽 链的基因是由在胚系中多个分隔的 DNA 片段（基因片段）经重排而 ...
IGSF识别的基本方式有以下几种。 （1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilicinteraction）如相同 神经细胞 粘附分子（N-CAM）之间的相互识别， 血小板 内皮细胞 粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（ heterophilic interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ (CD64)、FcγRⅡ (CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。
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成熟B细胞在通过跨膜抗体分子（称为B细胞受器）活化之后，就可以类型转换来产生不同类型的抗体。这些抗体的可变区与未成熟时期通过V(D)J重组过程所选择的抗体可变区完全相同，而重链的恒定区则有所不同。 原始的成熟B细胞生产IgM和IgD这两种抗体，免疫球蛋白基因座的头两个重链片段即生产这两者。经过抗原激活的B细胞会发生增殖，这些激活且增殖的B细胞，如果通过CD40受器和细胞因子受器捕获到特定的分子信号时（均由T辅助细胞调节），将会发生类型转换以生产IgG、IgA或者IgE抗体当中的其中一种。由于只是改变了恒定区而没有改变可变区，因此原有的抗原亲和力并没有发生变化。因此，这可以允许增值后的细胞后代，分别生产针对相同抗原的不同种型或亚型（例如IgG1和IgG2）的抗体。 重链外显子的顺序如下： 1....
MeSH（医学主题词）上面的Immunoglobulin+class+switchingIg是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。
当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时，即Clq桥联免疫球蛋白之后，才能激活后续的补体各成分IgG为单体，只有当其与抗原结合时，才能使两个以上的IgG分子相互靠拢，提供两个以上相邻的补体结合点不能与Clq接触，只有当IgM与抗原结合，发生构型
40年代开始应用的肌肉注射免疫球蛋白主要含有免疫球蛋白G（IgG），主要用于预防和治疗病毒性和细菌性感染性疾病。 20世纪80年代后，临床已经用IVIG治疗50多种疾病。 疗效较好，副作用小，在危重症的抢救中起着重要作用。 注：由于人血中的 免疫球蛋白 大多数为 丙种球蛋白 （γ- 球蛋白 ），有时丙种球蛋白也被混称为“ 免疫球蛋白 ” ( immunoglobulin) 。 适应症. 含有健康人群 血清 所具有的各种 抗体 ，因而有增强机体 抵抗力 以预防 感染 的作用。 主要用于 免疫缺陷病 以及 传染性肝炎 、 麻疹 、 水痘 、 带状疱疹 等 病毒感染 和 细菌感染 的防治，也可用于 哮喘 、 过敏性鼻炎 、 湿疹 等内源性 过敏性疾病 。 用量用法.
RF主要为IgM类自身抗体，但也有IgG类、IgA类、IgD类和IgE类。各类RF临床意义有所不同。测定IgG、IgA、IgM类RF通常用ELISA间接法，即用热凝集兔IgG包被反应板微孔，加入检样后，再分别加抗人IgG、IgA、IgM酶标记抗体，使反应后再与底物呈色。
